1樓：胥旺所寒
凝膠色譜柱和sds本質不同。
乙個含有各種分子的樣核蔽品溶液緩慢地流經凝膠色譜柱時，各分子在柱內同時進行著兩種不同的運動：垂直向下的移動和無定向的擴散運動。大分子物質由於直徑較大，不易進入凝膠顆粒的微孔，而只能分佈顆粒之間，所以在洗脫時向下移動的速度較快。
小分子物質除了可在凝膠顆粒間隙中擴散外，還可以進入凝膠顆粒的微孔中，即進入凝膠相內，在向下移動的過程中，從乙個凝膠內擴散到顆粒間隙後再進入另一凝膠顆粒，如此不斷地進入和擴散，小分子物質的下移速度落後於大分子物質，從而使樣灶扮品中分子大的先流出色譜柱，中等分子的後流出，分子最小的最後流出。至於多小的分子才能被凝膠顆粒阻礙是和分子篩。
的孔徑有關。
sds-page一般採用的是不連續緩衝系統，於連續緩衝系統相比，能夠有較高的解像度。濃縮膠的作用是有堆積作用，凝膠濃度較小，孔徑較大，把較稀的樣品加在濃縮膠上，經過大孔徑凝膠的遷移作用而被濃縮至乙個狹窄的區帶。當隱氏灶樣品液和濃縮膠選tris/hcl緩衝液。
電極液選tris/甘氨酸。
電泳開始後，hcl解離成氯離子。
甘氨酸解離出少量的甘氨酸根離子。蛋白質帶負電荷，因此一起向正極移動，其中氯離子最快，甘氨酸根離子最慢，蛋白居中。電泳開始時氯離子泳動率最大，超過蛋白，因此在後面形成低電導。
區，而電場強度。
與低電導區成反比，因而產生較高的電場強度，使蛋白和甘氨酸根離子迅速移動，形成以穩定的介面，使蛋白聚集在移動介面附近，濃縮成一中間層。
此鑑定方法中，蛋白質的遷移率主要取決於它的相對分子質量。
而與所帶電荷和分子形狀無關。
2樓：興昆騎以南
很有可能是早談你在分離蛋白質的時候出了某種差錯，導致它沒有尖峰，但是這種情況基橋也不好說，畢竟影響的因素太多了陸鋒碰。
下列蛋白質通過凝膠過濾層析柱時，最先被洗脫的是
3樓：考試資料網
答案】：d凝膠過濾層析柱，層析柱內填滿帶有小孔的顆中輪粒，一般由葡聚糖製成，蛋白質溶液加於柱的頂部，任其往下滲漏，小分子蛋白質進入孔內，因而在柱中滯留時間較長，大分明慎子蛋白質不能進入孔內而徑直流出，因此可以使不同大小的蛋白質分離。本題中d答案的馬肝過氧化氫酶的mr為247500最大，是比較大的蛋白質分子，激培敬所以最先被洗脫。
凝膠過濾法提取蛋白質的洗脫圖譜為什麼只出現乙個峰值阿？本來應該是有兩個的
4樓：梅子窩的孩子
我是做了兩次實驗才成功，第一次只得到乙個峰，第二次得到了兩個峰。
原因我總結有如下幾點：
1）、每支管收集的溶液量不一致，誤差較大，導致只有乙個吸收峰。
2）、可能是流速過快，小分子物質來不及擴散，與大分子物質一起被洗脫出來；或者是流速過慢，層析時間過長，小分子物質追上了大分子物質一起被洗脫出來。
3）、也可能是未能及時去接被洗脫出來的物質，有些成分已流出，只接到了後面流出來的物質，則為乙個峰。
4）、樣品未洗脫完全就終止了反應，小分子物質還停留在層析柱內，所以只收集到一種物質，只得到了乙個峰。
希望能幫到廣大查詢此問題的朋友們，因為我是被做實驗報告討論題給逼出來的。^_
5樓：網友
原因有2個吧：
層析柱的解像度不夠高。
每隻管收集的溶液量不一致，誤差較大，導致只有乙個吸收峰。
6樓：網友
分子篩層析通常要加入大於150毫摩的nacl來防止蛋白質聚集沉澱的，你的平衡液中有嗎？可能聚集而沉澱在柱子上了。
你跑完乙個柱體積了嗎？兩個蛋白質相對分子質量相差大嗎？若是不大，若果你的柱子解像度不高的話，可能都在乙個峰裡面了。
凝膠過濾分離蛋白質實驗圖中若只出現乙個峰的原因是什麼?還有出現前面的峰小於後面的峰又是為什麼？
7樓：網友
您好！凝膠過濾分離蛋白。
質實驗圖中若只出現乙個峰的原因：
蛋白純度很好：）這個可遊拿能性不大。
選用的分子篩。
顆粒尺寸不對，或者太大或者太小，太大的話，所有蛋白都在內水體積出，太小的話，所有蛋白都在外水出了。
分子篩凝膠因為壓力太大等笑磨殲原因，顆粒破碎了。。。
出現前面的峰小於後面的峰：
如果出現兩個以上峰，至少說明它有一定的分離效果啦。
說明選用的這個凝膠對於待碰衝純化蛋白溶液來說，進入外水體積的蛋白就是顆粒較大蛋白含量少，進入內水體積的蛋白就是顆粒較小蛋白含量少。具體的根據電泳結果來判斷，看你的目的蛋白在哪一段，是否還能優化分子篩孔徑。
教育團隊【海納百川團】為您解答。
蛋白質洗脫曲線的分析
8樓：網友
從曲線中可以看出，幾個蛋白質的峰值出現在11管、30管、37管、41管、76管，其中76管的峰值最大，而這幾個峰值對應的nacl的濃度在之間，76管對應的是所謂出峰，就是蛋白含量相對較高。這個曲線告訴你，在nacl的濃度在時，蛋白質的含量較高，你可在對應的試管數收取你的目的蛋白，然後在通道蛋白電泳等手段檢測你的目的蛋白。
我以前做過蛋白的純化，但是對於洗脫曲線的分析不是很在行，但我想原理是差不多的，希望可以幫助到你。
下列蛋白質通過凝膠過濾層析時最先被洗脫的
9樓：考試資料網
答案】：a子篩又稱凝膠過濾，局芹孝是層析的一種，是根據蛋白質分子大小不同進行分離提純。在層析柱內 充滿帶小孔的顆粒，一般由葡聚糖製成。
蛋白質溶液加入柱的上部，讓其自然下滲。這時，小分子蛋白質 進入凝膠微孔，大分子不能進人先洗脫下來，小分子後洗脫下來。並不是想當然的小分子由於濾過桐稿快，先 洗脫下來。
由於馬肝過氧化氫酶分子量為247500,在給出的5個選項中最大，因此最先被洗脫下來首櫻。被 洗脫下來的順序應該為a—c—d—b—e。
凝膠色譜法先洗脫出來的是什麼蛋白質
10樓：滕珉譙思蓮
當不同相對分子質量的蛋白質通過凝膠柱時，分子量較小的蛋白質容易進入凝膠內部的通道，路程長移動的速度慢，而分子量大的蛋白質分子不容易進入凝膠內部的通道，路程短，移動的速度快，最先洗脫出來．
故選：a．
凝膠過濾法分離蛋白質時，從層析柱上先被洗脫下來的是：
11樓：
答案a用凝膠過濾柱層析分離蛋白質是根據蛋白質分子大小不同進行分離的方法，與蛋白質分子的帶電狀況無關。在進行凝膠過濾柱層析過程中，比凝膠網眼大的分子不能進入網眼內，被排阻在凝膠顆粒之外。比凝膠網眼小的顆粒可以進入網眼內，分子越小進入網眼的機會越多，因此不同大小的分子通過凝膠層析柱時所經的路程距離不同，大分子物質經過的距離短而先被洗出，小分子物質經過的距離長，後被洗脫，從而使蛋白質得到分離。
凝膠色譜法是分離蛋白質分子的一種常用方法。但並非所有的蛋白質都可用此方法進行分離
12樓：
答案c點撥：若在每種凝膠分離範圍之外的分子，在不改變凝膠種類的情況雹改下是很難分離的。對於分子大小不同，但同屬於凝膠分離範圍內的各種分子，在凝膠床中的分佈情況是不同的：
分子源數判較大的只能進入孔徑較大的那一部分凝膠孔隙內，而分子較小的可進入較多的凝膠顆粒內，這樣分子較大的在凝膠床內移動距離較短，分子較小的移動距離較長。這樣就利用分子篩將分子量不同的物質分離。分子量大小不同的多種成分在通過凝膠床時，按照分子量大畢讓小「排隊」，這就是凝膠表面分子篩效應。
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2 下一步開啟其中的首內頁，需要搜尋物件並容選擇跳轉。3 這個時候如果沒問題，就繼續確定瀏覽所查詢的蛋白質。4 這樣一來等得到相關的結果以後，即可實現要求了。首先進ncbi的主頁bai，主頁半年前改版了du現在更人zhi 性化。在搜尋框 很大的那個dao 裡面輸入要搜尋的版內權容，比如你的 e.co...