1樓：匿名使用者
組蛋白進化上的特點：組蛋白基因非常保守。4個組蛋白（h2a、h2b、h3、h4）的氨基酸序列在遠緣屬中非常相似。
例如，海如海膽組織h3的氨基酸序列與來自小牛胸腺的h3的氨基酸序列間只有乙個氨基酸的差異，小牛胸腺的h3的氨基酸序列與豌豆的h3也只有4個氨基酸不同。
不同生物的h1序列變化較大，在一些組織中，h1被一種特殊的組蛋白取代。例如，在成熟的魚和鳥的紅細胞中，h1被h5取代，在精子細胞中，組蛋白被魚精蛋白取代。染色質中的組蛋白與dna的含量之比為1:
1。組蛋白的意義：組蛋白甲基轉移酶的作用物件不僅僅限於組蛋白，而且一些非組蛋白可以被組蛋白甲基化，這將為探索基因轉錄、訊號轉導乃至個體發育分化的機制提供更廣闊的空間。
考慮到組蛋白修飾模式的多樣性，其他組蛋白修飾位點的資訊將有助於我們對患者進行進一步分類，包括那些高分極組的患者。應用免役組化及越來越多的的抗體檢測組蛋白修飾將有助於這種檢測指標在其他腫瘤中的應用。
2樓：皮蛋粯子粥
組蛋白：
特點：1、進化上的極端保守性;
2、無組織特異性;
3、肽鏈上氨基酸分布的不對稱性；
意義：1、核小體組蛋白，幫助dna捲曲形成核小體的穩定結構2、h1組蛋白，在構成核小體時期連線作用，賦予染色體極性3、對染色體dna的包裝起著重要作用
組蛋白（histones）真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋dna結合成dna-組蛋白複合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。
組蛋白是真核生物染色體的基本結構蛋白，是一類小分子鹼性蛋白質，有六種型別：h1、h2a、h2b、h3、h4及古細菌組蛋白，它們富含帶正電荷的鹼性氨基酸，能夠同dna中帶負電荷的磷酸基團相互作用。
3樓：木木蕭蕭落
組蛋白（histones）真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋dna結合成dna-組蛋白複合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。
組蛋白是真核生物染色體的基本結構蛋白，是一類小分子鹼性蛋白質，有六種型別：h1、h2a、h2b、h3、h4及古細菌組蛋白，它們富含帶正電荷的鹼性氨基酸，能夠同dna中帶負電荷的磷酸基團相互作用。 進化上的特點特點：
1.進化上的極端保守性;
2.無組織特異性;
3.肽鏈上氨基酸分布的不對稱性；
意義1.核小體組蛋白，幫助dna捲曲形成核小體的穩定結構2.h1組蛋白，在構成核小體時期連線作用，賦予染色體極性3.對染色體dna的包裝起著重要作用
有關細胞生物的簡答題
4樓：匿名使用者
核被膜使轉錄過程和翻譯過程在不同區室進行，更加穩定。
組蛋白的特點
5樓：匿名使用者
是指所有真核生物的核中，與dna結合存在的鹼性蛋白質的總稱。分子量約10 000～20 000。
真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋dna結合成dna-組蛋白複合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。
通常含有h1，h2a，h2b，h3，h4等5種成分。除h1外，其他4種組蛋白均分別以二聚體(共八聚體)相結合，形成核小體核心。dna便纏繞在核小體的核心上。
而h1則與核小體間的dna結合。因此，一般認為組蛋白作為結構支援體的作用比其基因調節作用更為重要。鳥類、兩棲類等含有細胞核的紅細胞中，含有一種叫h5的特殊組蛋白。
此外，在停止增殖的細胞中，還含有一種叫h1°的組蛋白，h1°的結構與h5相類似。組蛋白可受到甲基化、乙醯化、磷酸化、聚adp核醣醯化，以及與泛醌(ubiquinone)相結合等幾種型別的修飾。組蛋白的修飾與染色質結構的變化及基因活性控制的相關性等等，是今後的重要研究課題。
真核生物細胞核中組蛋白的含量約為每克dna 1克，大部分真核生物中有5種組蛋白，兩棲類、魚類和鳥類還有h5以替代或補充h1。染色質是由許多核小體組成的，h2a，h2b，h3和h4各2個分子構成的8聚體是核小體的核心部分，h1的作用是與線形 dna結合以幫助後者形成高階結構。組蛋白是已知蛋白質中最保守的，例如，人類和豌豆的h4氨基酸序列只有兩個不同，人類和酵母的h4氨基酸序列也只有8個不同，這說明h4的氨基酸序列在約109年間幾乎是恆定的。
早在2023年德國化學家科塞（a.kossel）已從細胞核中分離出組蛋白，並認識到它們作為鹼性物質應在核中與核酸結合，但直到2023年才了解組蛋白的確切作用。一些實驗室隨後證明組蛋白以獨特的方式構成核小體的組分。
6樓：匿名使用者
統計了不同真菌36個核心組蛋白基因的核苷酸組成與分布特點及密碼子適應指數(cai),分類計算了這些基因在種內及種間同義位點差異(ps)和非同義位點差異(pn).結果發現:1)真菌h2a、h2b、h3、h4基因的平均gc%含量依次為:
42.2、43.7、43.
3和42.7,第3位密碼子gc%含量依次為:34.
7、42.6、32.0和30.
9,平均cai依次為:0.698、0.
745、0.699和0.745;2)真菌4種組蛋白基因的ps和pn表現不同,其中h3和h4表現為ps
7樓：匿名使用者
染色體（chromosome）是基因的載體，染色體包括dna和蛋白質兩部分。
真核細胞染色體上的蛋白質主要包括組蛋白和非組蛋白。組蛋白是一類較小而帶有正電荷的核蛋白，與dna有很高的親和力。組蛋白是染色體的結構蛋白，它與dna組成核小體。
由dna和組蛋白組成的染色質（chromatin）纖維細絲是許多核小體連線而成的念珠狀結構。
在dna方面，真核細胞基因組的最大特點是它含有大量的重複序列，而且功能dna序列大多被不編碼蛋白質的非功能dna序列隔開。
8樓：
三個特性：
①進化上保守
②無組織差異性
③氨基酸不均勻
9樓：匿名使用者
無組織特異性進化上的極端保守性肽鏈上的氨基酸分布的不對稱性組蛋白的修飾作用富含賴氨酸的組蛋白h5
10樓：匿名使用者
分子生物學是從分子水平研究生命本質為目的的一門新興邊緣學科，它是在生物化學基礎上迅猛發展起來，有跨越多門基礎醫學課程，所以分子生物學是基礎醫學，乃至臨床醫藥學中一門十分重要的理論課程。
學習分子生物學的目的是使學生掌握核酸和蛋白質生物大分子的結構與功能，及其在遺傳資訊和細胞資訊傳遞中的作用，並了解生物生長、發育、生殖和遺傳等生命基本特徵的分子機理。掌握分子生物學基本理論和實驗方法必將對其他醫學基礎課程，臨床醫藥學課程奠定基礎
簡述組蛋白修飾種類、位點及其意義？
11樓：匿名使用者
1、種類：染色質的共價修飾主要是組蛋白的修飾。
2、組成核小體的組蛋白八聚體的組蛋白h3和h4是蛋白酶修飾的主要位點。
3、意義：m i22nhrd 由核心(hdac1、hdac2、rba p46örba p48) + m i2、m ta 1öm ta 2、mbd3 組成, 其中mbd3 含有mbd 樣序列, 與甲基化dna有低親和力, 分析發現mbd3 與甲基化有關的氨基酸被置換, 由此推測mbd3 與mbd2 相互作用而使m i22nurd 與甲基化dna 結合。由此看出, dna 甲基化和組蛋白去乙醯化協同作用共同參與轉錄阻遏。
此外,m i22nurd 還有染色質重塑活性, 所以s in 3 和m i22 nurd 可能分別在長期和短期轉錄阻遏調節中起作用。
組蛋白是什麼？
12樓：宗政利葉巨集黛
組蛋白（copyhistones）真核生物體細胞染色質中的鹼性蛋白質，含精氨酸和賴氨酸等鹼性氨基酸特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋dna結合成dna-組蛋白複合物。因氨基酸成分袱儲遞肥郛堵店瑟錠雞和分子量不同，主要分成5類。
真核生物細胞核中組蛋白的含量約為每克dna
1克，大部分真核生物中有5種組蛋白，兩棲類、魚類和鳥類還有h5以替代或補充h1。染色質是由許多核小體組成的，h2a，h2b，h3和h4各2個分子構成的8聚體是核小體的核心部分，h1的作用是與線形
dna結合以幫助後者形成高階結構。組蛋白是已知蛋白質中最保守的，例如，人類和豌豆的h4氨基酸序列只有兩個不同，人類和酵母的h4氨基酸序列也只有8個不同，這說明h4的氨基酸序列在約109年間幾乎是恆定的。早在2023年德國化學家科塞（a.
kossel）已從細胞核中分離出組蛋白，並認識到它們作為鹼性物質應在核中與核酸結合，但直到2023年才了解組蛋白的確切作用。一些實驗室隨後證明組蛋白以獨特的方式構成核小體的組分。
**中所有資料均來自小牛胸腺組蛋白，只有h1例外，其資料來自兔組蛋白。
13樓：屠賢袁嫣
補充下～最簡單的解釋就是組蛋白是與dna非特異性結合的蛋白，就是說它與dna結合沒有特別的選擇性，相對的，非組蛋白與dna結合有特異性，它識別一定的鹼基
14樓：貓王佐羅
您好，組來蛋白（histones）真源核生物體細胞染色質中的bai鹼性蛋白質，含精氨酸
du和賴zhi氨酸等鹼性氨基酸
dao特別多，二者加起來約為所有氨基酸殘基的1/4。組蛋白與帶負電荷的雙螺旋dna結合成dna-組蛋白複合物。因氨基酸成分和分子量不同，主要分成5類。
組蛋白是真核生物染色體的基本結構蛋白，是一類小分子鹼性蛋白質，有六種型別：h1、h2a、h2b、h3、h4及古細菌組蛋白，它們富含帶正電荷的鹼性氨基酸，能夠同dna中帶負電荷的磷酸基團相互作用。
組蛋白修飾的意義
15樓：匿名使用者
乙醯化一般代表染色質的活性狀態，有的組蛋白要先去甲基化，再乙醯化活化。磷酸化（如h1的）一般與細胞週期的狀態有關，不能磷酸化，染色體不能進行。 .
16樓：清yi刀馬旦
通過影響組蛋白與dna雙鏈的親和性，從而改變染色質的疏鬆或凝集狀態，或通過轉錄因子與結構基因啟動子的親和性來發揮基因調控作用。這些修飾之間存在協同和級聯效應，更為靈活地影響染色質的結構與功能，通過多種修飾方式的組合發揮其調控功能。
生物組蛋白轉位模型的內容是什麼,生物組蛋白轉位模型的內容是什麼
組蛋白轉位模型認為 1 dna分子帶負電荷,組蛋白帶正電荷,平時正 負緊密結合版,封閉基因。權 2 特異性的非組蛋白,識別dna上的特定片段而結合 3 當代謝中磷酸激酶被誘導,使非組蛋白磷酸化,從而導致酸性更強帶上負電荷。生物科學和生物學的區別是什麼?生物本專業的我簡單講解一下兩者的區別 大家對生物...
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